home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ Shareware Overload Trio 2 / Shareware Overload Trio Volume 2 (Chestnut CD-ROM).ISO / dir26 / med9410b.zip / M94A0319.TXT < prev    next >
Text File  |  1994-10-08  |  3KB  |  51 lines
  1.        Document 0319
  2.  DOCN  M94A0319
  3.  TI    Molecular dynamics simulation of a leucine zipper motif predicted for
  4.        the integrase of human immunodeficiency virus type 1.
  5.  DT    9412
  6.  AU    Wang CY; Yang CF; Lai MC; Lee YH; Lee TL; Lin TH; Institute of
  7.        Biomedical Science, National Tsing Hua University,; Taiwan, Republic of
  8.        China.
  9.  SO    Biopolymers. 1994 Aug;34(8):1027-36. Unique Identifier : AIDSLINE
  10.        MED/94355641
  11.  AB    We have used the molecular dynamics (MD) simulation package AMBER4 to
  12.        search the conformation of a peptide predicted as a leucine zipper motif
  13.        for the human immunodeficiency virus type 1 integrase protein (HIV
  14.        IN-LZM). The peptide is composed of 22 amino acid residues and its
  15.        location is from Val 151 to Leu 172. The searching procedure also
  16.        includes two known alpha-helices that served as positive
  17.        controls--namely, a 22-residue GCN4-p1 (LZM) and a 20-residue poly
  18.        (L-alanine) (PLA). A 21-residue peptide extracted from a cytochrome C
  19.        crystal (CCC-t) with determined conformation as a beta-turn is also
  20.        included as a negative control. At the beginning of the search, two
  21.        starting conformations--namely, the standard right-handed alpha-helix
  22.        and the fully stretched conformations--are generated for each peptide.
  23.        Structures generated as standard alpha-helix are equilibrated at room
  24.        temperature for 90 ps while structures generated as a fully stretched
  25.        one are equilibrated at 600 K for 120 ps. The CCC-t and PLA helices are
  26.        nearly destroyed from the beginning of equilibration. However, for both
  27.        the HIV IN-LZM and the GCN4-p1 LZM structures, there is substantial
  28.        helicity being retained throughout the entire course of equilibration.
  29.        Although helix propagation profiles calculated indicate that both
  30.        peptides possess about the same propensity to form an alpha-helix, the
  31.        HIV IN-LZM helix appears to be more stable than the GCN4-p1 one as
  32.        judged by a variety of analyses on both structures generated during the
  33.        equilibration course. The fact that predicted HIV IN-LZM can exist as an
  34.        alpha-helix is also supported by the results of high temperature
  35.        equilibration run on the fully stretched structures generated. In this
  36.        run, the RMS deviations between the backbone atoms of the structures
  37.        with the lowest potential energy (PE) identified within every 2 ps and
  38.        the structure with the lowest PE searched in the same course of
  39.        simulation are calculated. For both the HIV IN-LZM and the GCN4-p1 LZM,
  40.        these rms values decrease with the decrease of PE, which indicates that
  41.        both structures are closer in conformations as their PEs are moved
  42.        deeper into the PE well.
  43.  DE    Amino Acid Sequence  *Computer Simulation  DNA
  44.        Nucleotidyltransferases/*GENETICS  HIV-1/*ENZYMOLOGY  *Models, Molecular
  45.        Molecular Sequence Data  Retroviridae Proteins/*GENETICS  Support,
  46.        Non-U.S. Gov't  Thermodynamics  JOURNAL ARTICLE
  47.  
  48.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  49.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  50.  
  51.